Plateforme ARPEGE
Pharmacologie – Criblage – Interactome
La plateforme ARPEGE est spécialisée dans l’analyse fonctionnelle et structurale des complexes protéiques. Elle offre la possibilité de caractériser tous types d’interactions moléculaires : liaison ligand-cible, interaction protéine-protéine, transduction du signal et complexes de signalisation. L’équipe de la plateforme est formée de spécialistes expérimentés dans les techniques de luminescence et la biologie des récepteurs membranaires. Nos services sont ouverts aux laboratoires académiques, aux biotechs et aux compagnies privées.
Notre équipe, constituée d’un chercheur et de trois ingénieurs, possède une solide expertise dans l’utilisation des techniques de luminescence (fluorescence, FRET, TR-FRET, HTRF, BRET). Le plateau est composé de 9 équipements (lecteurs de plaques à moyen débit) et d’un robot de pipetage. Les différents essais cellulaires disponibles sur le plateau permettent d’analyser la liaison ligand-cible, les interactions protéine-protéine, l’activation des voies de signalisation (protéines G, arrestines, GRK, internalisation…), la production de seconds messagers intracellulaires (cAMP, IP1, calcium…) ou la phosphorylation de protéines de signalisation (ERK, Akt…).
La plateforme propose ses services tarifés aux laboratoires publics et aux entreprises. Nous proposons des prestations en accès libre (après avoir suivi la formation adaptée, les clients ont accès aux équipements pour réaliser leur projet) et des prestations de projet/services (les ingénieurs plateforme réalisent l’ensemble des expériences conformément au devis contracté avec le client).
La plateforme ARPEGE bénéficie de labels IBiSA et ISO:9001 v2015 (certificat depuis 2014).
Plus d’information sur www.arpege.cnrs.fr
ARPEGE est une plateforme BioCampus.
Criblage d’une petite série de molécules sur la signalisation du récepteur mu-opioide.
IGF Nord 221a
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IGF Nord 219 04 34 35 93 13Publications IGF
- Dumazer A, Gómez-Santacana X, Malhaire F, Jopling C, Maurel D, Lebon G, Llebaria A, Goudet C. Optical control of adenosine A2A receptor using istradefylline photosensitivity. ACS Chemical Neurosciences. 2024 doi.org/10.1021/acschemneuro.3c00721
- Cong X, Maurel D, Déméné H, Vasiliauskaité-Brooks I, Hagelberger J, PeyssonF, Saint-Paul J, Golebiowski J, Granier S, Sounier R. Molecular insights into the biased signaling mechanism of the μ-opioid receptor. Molecular Cell. 2021 doi: 10.1016/j.molcel.2021.07.033
- Healey RD, Saied EM, Cong X, Karsai G, Gabellier L, Saint Paul J, Del Nero E, Jeannot S, Drapeau M, Fontanel S, Maurel D, Basu S, Leyrat C, Golebiowski J, Bossis G, Bechara C, Hornemann T, Arenz C, Granier S. Discovery and mechanism of action of small molecule inhibitors of ceramidases. Angewandte Chemie. 2021 doi.org/10.1002/anie.202109967
- Zindel D , Mensat P , Vol C , Homayed Z , Charrier-Savournin F , Trinquet E , Banères JL, Pin JP , Pannequin J , Roux T , Dupuis E, Prézeau G protein-coupled receptors can control the Hippo/YAP pathway through Gq signaling. FASEB J. 2021 doi: 10.1096/fj.202002159R.
Publications extérieures à l’IGF
- Kampen S, Rodríguez D, Jørgensen M, Kruszyk-Kujawa M, Huang X, Collins M, Boyle N, Maurel D, Rudling A, Lebon G, and Carlsson J. Structure-Based Discovery of Negative Allosteric Modulators of the 2 Metabotropic Glutamate Receptor 5. ACS Chem Biol. 2022 doi: 10.1021/acschembio.2c00234
- Liu J, Hengmin Tang, Xu C, Zhou S, Zhu X, Li Y, Prézeau L, Xu T, Pin JP, Rondard P, Ji W, Liu J. Biased signaling due to oligomerization of the G protein-coupled platelet-activating factor receptor. Nat Commun. 2022; 13: 6365. doi: 10.1038/s41467-022-34056-4
- Mills, N. Aissaoui, D. Maurel, J. Elezgaray, F. Morvan, J. J. Vasseur, E. Margeat, R. B. Quast, J. Lai Kee-Him, N. Saint, C. Benistant, A. Nord, F. Pedaci, G. Bellot. A modular spring-loaded actuator for mechanical activation of membrane proteins. Nature Com. 2022 doi: 10.1038/s41467-022-30745-2
